Plus de 50 % du génome humain sont issus d’éléments transposables. Ces séquences d’ADN mobiles sont considérées comme des acteurs majeurs de l’évolution mais leur sédentarisation dans les génomes mammifères suggère que la sélection naturelle tend à les affaiblir pour des questions de stabilité génomique et de risque de cancers. Leur fonction est bien identifiée chez les insectes mais seul le mécanisme de recombinaison V(D)J, qui permet la diversité d’immunoglobulines et de récepteurs aux antigènes des lymphocytes T, est aujourd’hui connu chez l’homme. Des chercheurs de l’Université de Californie à Berkeley ont pourtant découvert l’existence d’une transposase humaine dont l’activité catalytique traverse les espèces.
Le gène humain THAP9 est génétiquement apparenté à celui de la transposase de l’élément P de la drosophile. Cet élément P est un modèle pour l’étude des transposons. Le lien phylogénique qui unit les deux séquences semble s’être attaché à la fonction de l’enzyme : la version humaine est, en effet, capable de mobiliser des éléments transposables de drosophile mais aussi humains. Les deux protéines, humaine et de drosophile, permettent la construction d’une transposase chimérique (N-terminal de drosophile et C-terminale humaine) qui peut aussi déplacer l’élément P. La THAP9 humaine possède donc une activité de transposase. Il reste à découvrir sa fonction physiologique dans le génome humain.