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Une cellulase pour opérer à chaud

mercredi 29 mai 2013

par Agnès Vernet

Améliorer la production de biocarburants, c’est aussi générer des enzymes recombinantes en fonction de leur tolérance aux hautes températures.

Pour l’hydrolyse de la cellulose – étape cruciale de la production des biocarburants – la stabilité des enzymes à température élevée est un facteur limitant l’optimisation du processus global. Afin de pallier cette difficulté, des chercheurs de l’Université de Californie à Berkeley ont développé une méthode de mutagenèse guidée par le facteur de température des acides aminés – nommé facteur de Debye-Waller –, un indice représentant la flexibilité des acides aminés au sein de la protéine et donc leur tolérance à la température pour la conservation d’une conformation fonctionnelle.
En sélectionnant les mutations qui réduisent ce facteur de température, les biologistes américains ont obtenu un variant d’une endonucléase, issue du champignon filamenteux Trichoderma reesi, deux fois plus performant que l’enzyme native pour dégrader la cellulose à 60 °C. En exprimant cette enzyme optimisée dans un autre champignon, Neurospora crassa, il est possible d’hydrolyser la lignocellulose à 60 °C en conservant des rendements comparables à ceux observés à 50 °C avec l’enzyme non modifiée. Mais l’utilisation de cette endonucléase très tolérante aux températures élevées dans d’autres organismes ne permet pas d’améliorer le rendement. Exprimé par Escherichia coli ou Saccharomyces cerevisiae, le variant présente une activité réduite à haute température. Selon Douglas Clark, membre de l’équipe qui a mené ces recherches, « l’hôte choisi pour produire des cellulases recombinantes influence profondément l’activité et la stabilité de l’enzyme ». Il apparaît donc essentiel de travailler, dès les phases précoces, sur des modèles compatibles avec l’échelle industrielle.

Source : Université Berkeley

L’endonucléase de T. reesi optimisée en fonction du facteur température.
© D. Clark/UC Berkeley

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